Respuesta
a su pregunta de salud
Título
: ¿Pueden las enzimas proteolíticas eliminar las proteínas
dextrógiras dejando intactas las levógiras? .
Pregunta
(formulada el 22 de Noviembre del 2013):
¿Pueden
las enzimas proteolíticas eliminar las proteínas dextrógiras
dejando intactas las levógiras?
Respuesta:
Muchas
gracias por su pregunta.
Levógiro
y dextrógiro se refiere a cómo las proteínas desvian
el plano de vibración de la luz polarizada en un polarímetro.
Algunos
bioquímicos hablan de las proteínas dextrógirascomo
"no naturales ", indicando que el cuerpo prefiere y solo quiere
proteínas naturales o levógiras.
En términos
generales, la función de una proteína está totalmente
determinada por su estructura. Las moléculas como el ADN, que
realizan un pequeño conjunto de funciones, tienen una estructura
casi fija que es bastante independiente de la secuencia.
Por el
contrario, las moléculas de proteína tienen funciones
tan dispares como digerir azúcares o mover los músculos.
Para realizar
muchas funciones diferentes, las proteínas vienen en muchas diferentes
estructuras. La función de la proteína es casi totalmente
dependiente de la estructura de la proteína.
Las enzimas
deben reconocer y reaccionar con sus sustratos con un posicionamiento
preciso de grupos químicos críticos en el espacio tridimensional.
Las proteínas
andamio o proteínas de andamiaje deben de poder de manera precisa
acoplar otras proteínas o componentes y colócarlos en
el espacio de la manera correcta.
Proteínas
estructurales como el colágeno deben enfrentar tensiones mecánicas
y ser capaces de construir una matriz regular donde las células
pueden adherirse y proliferar. Proteínas motoras reversible deben
convertir energía química en movimiento, de forma precisa.
El plegamiento
de proteínas, proceso por el cual una proteína alcanza
su estructura tridimensional, depende de la secuencia
Como Anfinsen
demostró en la década de 1960, las proteínas adquieren
su estructura por plegamiento espontáneo de la cadena polipeptídica
en la configuración de mínima energía. La mayoría
de las proteínas no requieren factores externos para doblarse
(aunque existen proteínas especializadas en células, llamadas
chaperonas, que ayudan a otras proteínas mal dobladas a adquirir
su estructura correcta) — la secuencia de la proteína determina
únicamente la estructura.
Todo el
proceso ocurre a menudo en milisegundos. A pesar de la aparente simplicidad
química de las proteínas, el vasto número de permutaciones
de veinte aminoácidos en una secuencia lineal conduce a un increíble
número de diferentes. pliegues de proteínas .
Sin embargo,
las estructuras de una proteína comparten varias características
en común: casi todas estan construidos de algunos elementos de
estructura secundaria y ni siquiera la forma en que estos elementos
se combinan es a menudo repetida en motivos comunes.
No obstante,
sigue siendo imposible saber que estructura una secuencia de proteína
dada producirá en solución. Esto se conoce como el problema
de plegamiento de la proteína, y es uno de los problemas abiertos
más importantes en la biología molecular moderna.
Las enzimas
son moléculas biológicas grandes responsables de los miles
de procesos metabólicos
Muchas
clases adicionales de enzimas han sido identificados que facilitan la
angiogénesis.
La angiogénesis
es un proceso normal y vital en el crecimiento y desarrollo, así
como en la curación de heridas y en el tejido de granulación.
Sin embargo, también es un paso fundamental en la transición
de los tumores de un estado inactivo a uno maligno.
En los
seres humanos, el grupo de las proteasas de cisteína, en particular
las catepsinas (las catepsinas son proteínas encimáticas
con actividad proteolítica) comprende 11 miembros de la familia,
las catepsinas B, C, F, H, L1, L2, K, O, S, W y X / Z. Catepsinas de
cisteína se sintetizan como zimógenos inactivos y se activan
mediante la eliminación proteolítica de su propéptido.
Estos enzimas
se localizan principalmente en los lisosomas y funcionan en la degradación
terminal de proteínas y en su procesamiento. Un estudio de los
11 miembros de la familia catepsina destaca su importancia en la carcinogénesis
u oncogénesis ( proceso por el cual se produce el cáncer)
y la angiogénesis asociada a tumores.
